Einem internationalen Team von Forschenden aus Toronto, Hamburg und Potsdam, unter ihnen Juniorprofessorin Dr. Henrike Müller-Werkmeister von der Universität Potsdam, ist es gelungen, einer molekularen Maschine bei der Arbeit zuzusehen. Mittels einer neu entwickelten Methode in der Röntgenkristallographie konnten die Wissenschaftler die Reaktion des Proteins Defluorinase mit voller atomarer Auflösung und gleichzeitig zeitaufgelöst beobachten. Ihre Ergebnisse haben sie jetzt im Forschungsjournal „Science“ veröffentlicht.
Die Wissenschaftler haben 18 Strukturen von 30 Millisekunden bis 30 Sekunden aufgenommen. Es ist ihnen gelungen, nicht nur die biochemische Reaktion im Detail, sondern auch ein fundamentales Prinzip der Biochemie „in Echtzeit“ zu beobachten, die sogenannte Allosterie.
Die Kommunikation zwischen zwei Untereinheiten des Enzymes findet in dem Protein über eine molekulare Telefonschnur aus mehreren Wassermolekülen statt. Je nach Reaktionsschritt ist die Verbindung zwischen beiden Partnern aufgebaut oder unterbrochen. Auf diese Weise kann die Information über den jeweiligen Zustand an die benachbarte Untereinheit weitergeben werden. Nicht das Enzym, also die molekulare Maschine, bewegt sich, sondern nur die molekulare Telefonschnur verändert ihre Ordnung zwischen „Verbindung hergestellt“ und „keine Verbindung“. Dies ist die erste vollständige experimentelle Beobachtung einer solchen Kommunikation in biologischen Makromolekülen. „Die experimentelle Methode, zeitaufgelöste serielle Synchrotron-Kristallographie, verspricht in Zukunft, vielfältige weitere zeitaufgelöste Einblicke in die Strukturänderungen und Funktionalität während biochemischer Reaktionen“, erläutert Henrike Müller-Werkmeister.
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Link zur Veröffentlichung: doi://10.1126/science.aaw9904
Abbildung: Wassermoleküle bilden eine molekulare Telefonschnur im Enzym Defluorinase, über die Informationen über den Zwischenstand der chemischen Reaktion weitergeleitet werden. Gafik: Jörg Harms/MPSD.
Medieninformation 16-09-2019 / Nr. 117
JP Dr. Henrike Müller-Werkmeister, Dr. Barbara Eckardt
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